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SET3 组蛋白去乙酰化酶复合物的结构与功能分析。

Structural and functional analysis of the SET3 histone deacetylase complex.

机构信息

Molecular Biosciences, Northwestern University, Evanston, Illinois, USA.

出版信息

Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 2022 Mar 1;78(Pt 3):113-118. doi: 10.1107/S2053230X22000553. Epub 2022 Feb 23.

DOI:10.1107/S2053230X22000553
PMID:35234136
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8900736/
Abstract

The SET3 complex (SET3C) is a seven-subunit histone deacetylase complex that is capable of transcriptional regulation. Methylated histone 3 marks recruit SET3C to the nucleosome, and the SET3C catalytic subunits deacetylate the histone 3 and 4 tails. There is very limited structural knowledge of the SET3C subunits, with most subunits having unknown structures or functions. Here, a catalytically active SET3 complex was endogenously purified from Saccharomyces cerevisiae and utilized for negative-stain electron microscopy (EM) to determine an apo model for the holo complex. The negative-stain EM 3D model revealed a three-lobe architecture, with each lobe extending from a central point.

摘要

SET3 复合物(SET3C)是一个由七个亚基组成的组蛋白去乙酰化酶复合物,能够进行转录调控。甲基化组蛋白 3 标记将 SET3C 募集到核小体上,SET3C 的催化亚基使组蛋白 3 和 4 尾部去乙酰化。SET3C 亚基的结构知识非常有限,大多数亚基的结构或功能未知。本研究从酿酒酵母中内源性纯化具有催化活性的 SET3 复合物,并利用负染电子显微镜(EM)确定全酶复合物的apo 模型。负染 EM 3D 模型揭示了一个三叶架构,每个叶从中心点延伸。