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V-ATPase 复合物通过 ATG16L1 募集来调节非典型 Atg8 家族蛋白的脂化。

The V-ATPase complex regulates non-canonical Atg8-family protein lipidation through ATG16L1 recruitment.

机构信息

The Cell Biology of Infection Laboratory, The Francis Crick Institute, London, UK.

Signalling Programme, The Babraham Institute, Cambridge, UK.

出版信息

Autophagy. 2022 Mar;18(3):707-708. doi: 10.1080/15548627.2022.2029233. Epub 2022 Mar 8.

Abstract

Conjugation of the Atg8 (autophagy related 8) family of ubiquitin-like proteins to phospholipids of the phagophore is a hallmark of macroautophagy/autophagy. Consequently, Atg8 family members, especially LC3B, are commonly used as a marker of autophagosomes. However, the Atg8 family of proteins are not found solely attached to double-membrane autophagosomes. In non-canonical Atg8-family protein lipidation they become conjugated to single membranes. We have shown that this process is triggered by recruitment of ATG16L1 by the vacuolar-type H-translocating ATPase (V-ATPase) proton pump, suggesting a role for pH sensing in recruitment of Atg8-family proteins to single membranes.

摘要

泛素样蛋白 Atg8 家族与噬泡的磷脂的共轭连接是巨自噬/自噬的标志。因此,Atg8 家族成员,特别是 LC3B,通常被用作自噬体的标志物。然而,Atg8 家族蛋白不仅附着在双层自噬体上。在非典型的 Atg8 家族蛋白脂质化过程中,它们与单膜结合。我们已经表明,这个过程是由液泡型 H 转运 ATP 酶 (V-ATPase) 质子泵募集 ATG16L1 触发的,这表明 pH 感应在募集 Atg8 家族蛋白到单膜中的作用。

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