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过度磷酸化调节TDP-43的溶解度。

Hyperphosphorylation tunes TDP-43 solubility.

作者信息

Ginell Garrett M, Holehouse Alex S

机构信息

Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO, USA.

Center for Science & Engineering of Living Systems (CSELS), Washington University in St. Louis, St. Louis, MO, USA.

出版信息

EMBO J. 2022 Apr 19;41(8):e111062. doi: 10.15252/embj.2022111062. Epub 2022 Mar 21.

DOI:10.15252/embj.2022111062
PMID:35307855
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9016343/
Abstract

Post-translational modifications of intrinsically disordered regions (IDRs) enable changes in sequence chemistry, which in turn can tune conformational behavior and molecular interactions. In this issue of The EMBO Journal, Gruijs da Silva et al disentangle the effect of hyperphosphorylation on the C-terminal domain of TDP-43, a key IDR implicated in Amyotrophic Lateral Sclerosis (ALS).

摘要

内在无序区域（IDRs）的翻译后修饰能够引起序列化学变化，进而调节构象行为和分子相互作用。在本期《EMBO杂志》中，格鲁伊斯·达席尔瓦等人解析了过度磷酸化对TDP-43 C端结构域的影响，TDP-43是一种与肌萎缩侧索硬化症（ALS）相关的关键内在无序区域。