Suppr超能文献

蛋白质中的精氨酰残基与热稳定性

Arginyl residues and thermal stability in proteins.

作者信息

Qaw F S, Brewer J M

出版信息

Mol Cell Biochem. 1986 Aug;71(2):121-7. doi: 10.1007/BF00214770.

Abstract

Guanidination and amidination of bovine serum albumin, yeast enolase and yeast alcohol dehydrogenase were accompanied by increases in thermal stability at lower extents of modification. Decreases in thermal stability result from greater modification. These results support suggestions that surface guanidino groups (arginyl groups) are an important factor in thermal stability of proteins.

摘要

牛血清白蛋白、酵母烯醇化酶和酵母乙醇脱氢酶的胍基化和脒基化在较低修饰程度时伴随着热稳定性的增加。更高程度的修饰则导致热稳定性降低。这些结果支持了表面胍基(精氨酰基)是蛋白质热稳定性的一个重要因素的观点。

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验