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SurE 肽环化酶的 N 端底物特异性。

The N-terminal substrate specificity of the SurE peptide cyclase.

机构信息

Faculty of Biological Sciences, University of Leeds, Leeds, LS2 9JT, UK.

Astbury Centre for Structural Molecular Biology, University of Leeds, Leeds, LS2 9JT, UK.

出版信息

Org Biomol Chem. 2022 Sep 21;20(36):7232-7235. doi: 10.1039/d2ob01061e.

DOI:10.1039/d2ob01061e
PMID:36062889
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9491159/
Abstract

SurE is a standalone peptide cyclase essential for the production of surugamide antibiotics. Although SurE catalyses the cyclisation of varied nonribosomal peptides , its substrate specificity is poorly understood. To address this issue, an on-resin SurE cyclisation assay was developed and in combination with SNAC thioesters and kinetic measurements was used to define the chemical space of the N-terminal substrate residue.

摘要

SurE 是一种独立的肽环化酶,对 surugamide 抗生素的产生至关重要。尽管 SurE 催化各种非核糖体肽的环化,但对其底物特异性的了解甚少。为了解决这个问题,开发了一种在树脂上的 SurE 环化测定法,并与 SNAC 硫酯结合使用,并进行动力学测量,以定义 N-末端底物残基的化学空间。

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