蛋白质在水介质中的热力学相容性。第3部分。根据稀释焓数据研究分子间相互作用在蛋白质相容性热力学中的作用。

Thermodynamic compatibility of proteins in aqueous media. Part 3. Studies on the role of intermolecular interactions in the thermodynamics of compatibility of proteins according to the data of dilution enthalpies.

作者信息

Polyakov V I, Popello I A, Tolstoguzov V B

出版信息

Nahrung. 1986;30(1):81-8. doi: 10.1002/food.19860300122.

DOI:10.1002/food.19860300122

Abstract

The flow microcalorimetric method was used to determine the enthalpies of diluting solutions of ovalbumin, bovine serum albumin, casein, soybean globulin fraction, thermotropic aggregates of ovalbumin, mixtures of ovalbumin-bovine serum albumin, casein-soybean globulin fraction, and ovalbumin-thermotropic aggregates of ovalbumin in water. The calorimetric data obtained were compared with the data on phase equilibrium in the systems Water-Ovalbumin-Bovine serum albumin, Water-Casein-Soybean globulin fraction, Water-Ovalbumin-Thermotropic aggregates of ovalbumin. Intermolecular interactions have been shown to play a significant role in the thermodynamics of protein compatibility.

摘要

采用流动微量量热法测定了卵清蛋白、牛血清白蛋白、酪蛋白、大豆球蛋白级分、卵清蛋白的热致聚集体、卵清蛋白 - 牛血清白蛋白混合物、酪蛋白 - 大豆球蛋白级分以及卵清蛋白 - 卵清蛋白热致聚集体在水中的稀释焓。将获得的量热数据与水 - 卵清蛋白 - 牛血清白蛋白体系、水 - 酪蛋白 - 大豆球蛋白级分体系、水 - 卵清蛋白 - 卵清蛋白热致聚集体体系的相平衡数据进行了比较。结果表明，分子间相互作用在蛋白质相容性的热力学中起着重要作用。