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从人红细胞膜中溶解天然肌动蛋白单体。

Solubilization of native actin monomers from human erythrocyte membranes.

作者信息

Tilley L, Dwyer M, Ralston G B

出版信息

Aust J Biol Sci. 1986;39(2):117-24. doi: 10.1071/bi9860117.

DOI:10.1071/bi9860117
PMID:3789986
Abstract

Up to 50% of the actin in erythrocyte membranes can be solubilized at low ionic strength in a form capable of inhibiting DNAse I, in the presence of 0.4 mM ATP and 0.05 mM calcium. In the absence of calcium and ATP, actin is released but is apparently rapidly denatured. Solubilization of G-actin increases with temperature up to 37 degrees C. At higher temperatures, actin is released rapidly but quickly loses its ability to inhibit DNAse I.

摘要

在0.4 mM ATP和0.05 mM钙存在的情况下,高达50%的红细胞膜肌动蛋白可以在低离子强度下以能够抑制DNA酶I的形式溶解。在没有钙和ATP的情况下,肌动蛋白会释放出来,但显然会迅速变性。G-肌动蛋白的溶解随着温度升高至37摄氏度而增加。在更高的温度下,肌动蛋白会迅速释放,但很快就会失去抑制DNA酶I的能力。

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