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利用共振拉曼光谱对菠菜亚硝酸还原酶中的西罗血红素活性位点进行表征。

Characterization of the siroheme active site in spinach nitrite reductase by resonance Raman spectroscopy.

作者信息

Ondrias M R, Carson S D, Hirasawa M, Knaff D B

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1985 Aug 8;830(2):159-63. doi: 10.1016/0167-4838(85)90023-8.

DOI:10.1016/0167-4838(85)90023-8
PMID:4016136
Abstract

The resonance Raman spectra of various species of spinach nitrite reductase (ferredoxin: nitrite oxidoreductase, EC 1.7.7.1) have been obtained with Soret excitation. These spectra allow for the vibrational properties of the unique siroheme chromophore at the enzyme's active site. The wholesale reordering of siroheme vibrational properties relative to those of protoporphyrins can be rationalized as resulting from a combination of symmetry lowering and bond order reductions within the siroheme macrocyle.

摘要

利用索雷特激发获得了菠菜亚硝酸还原酶(铁氧化还原蛋白:亚硝酸氧化还原酶,EC 1.7.7.1)不同种类的共振拉曼光谱。这些光谱能够反映该酶活性位点上独特的丝氨酸血红素发色团的振动特性。相对于原卟啉而言,丝氨酸血红素振动特性的全面重新排列可以合理地解释为是由于丝氨酸血红素大环内对称性降低和键级降低共同作用的结果。

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