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聚乙二醇修饰的脂肪酶催化的酯交换反应。

Ester-exchange catalyzed by lipase modified with polyethylene glycol.

作者信息

Takahashi K, Kodera Y, Yoshimoto T, Ajima A, Matsushima A, Inada Y

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1985 Sep 16;131(2):532-6. doi: 10.1016/0006-291x(85)91268-9.

DOI:10.1016/0006-291x(85)91268-9
PMID:4052065
Abstract

Lipoprotein lipase was modified with 2,4-bis(O-methoxypolyethylene glycol)-6-chloro-s-triazine; forty-six percent out of seven amino groups in the molecule were substituted. The modified lipase catalyzed ester-exchange reactions between an ester and an alcohol, between an ester and an acid, and between two esters. The modified enzyme catalyzed these reactions not only in organic solvents, but also in straight hydrophobic substrates. As the modified enzyme was extremely stable at elevated temperature, for example at 70 degrees C, this can find many practical applications.

摘要

脂蛋白脂肪酶用2,4-双(O-甲氧基聚乙二醇)-6-氯-s-三嗪进行修饰;分子中七个氨基中的46%被取代。修饰后的脂肪酶催化酯与醇之间、酯与酸之间以及两种酯之间的酯交换反应。修饰后的酶不仅能在有机溶剂中,还能在直链疏水底物中催化这些反应。由于修饰后的酶在高温下,例如在70摄氏度时极其稳定,因此可找到许多实际应用。

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