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α-胰凝乳蛋白酶的速率增强特异性:脱酰作用的温度依赖性。

Rate enhancement specificity with alpha-chymotrypsin: temperature dependence of deacylation.

作者信息

Baggott J E, Klapper M H

出版信息

Biochemistry. 1976 Apr 6;15(7):1473-81. doi: 10.1021/bi00652a018.

DOI:10.1021/bi00652a018
PMID:4088
Abstract

The relative rate of the hydrolysis of 2-(5-n-alkyl)furoyl-alpha-chymotrypsin reaches a maximum with the propyl derivative. The Arrhenius plots for the hydrolyses of the 2-furoyl-, 2-(5-ethyl)furoyl-, and 2-(5-n-propyl)furoyl-alpha-chymotrypsins display a discontinuity, while the plots obtained with the ramaining furoyl derivatives 5-methyl, 5-n-butyl, and 5-n-amyl are linear. We conclude that the deacylation of the furoyl derivatives of alpha-chymotrypsin involves a minimum of two elementary reaction steps. Depending upon the reaction conditions, rate enhancement specificity appears to be either entropy or enthalpy controlled.

摘要

2-(5-正烷基)糠酰-α-糜蛋白酶的水解相对速率在丙基衍生物处达到最大值。2-糠酰-α-糜蛋白酶、2-(5-乙基)糠酰-α-糜蛋白酶和2-(5-正丙基)糠酰-α-糜蛋白酶水解的阿仑尼乌斯曲线呈现出不连续性,而用其余糠酰衍生物5-甲基、5-正丁基和5-正戊基得到的曲线是线性的。我们得出结论,α-糜蛋白酶的糠酰衍生物的脱酰基作用至少涉及两个基本反应步骤。根据反应条件,速率增强特异性似乎受熵或焓控制。

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