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游动放线菌抗生素肽内酯酶的底物特异性

Substrate specificity of Actinoplanes antibiotic peptide lactonases.

作者信息

Perlman D, Hou C T

出版信息

Appl Microbiol. 1969 Aug;18(2):272-3. doi: 10.1128/am.18.2.272-273.1969.

DOI:10.1128/am.18.2.272-273.1969
PMID:4185237
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC377957/
Abstract

A constitutive peptide lactonase from Actinoplanes missouriensis hydrolyzed echinomycin, stendomycin, thiostrepton, vernamycin B, staphylomycin S, and etamycin. An induced lactonase hydrolyzed actinomycin but not the other peptide lactones.

摘要

来自密苏里游动放线菌的一种组成型肽内酯酶可水解棘霉素、链霉素、硫链丝菌素、维纳霉素B、葡萄球菌霉素S和埃他霉素。一种诱导型内酯酶可水解放线菌素，但不能水解其他肽内酯。