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乙酰胆碱酯酶活性位点中底物与有机磷抑制剂离去基团的排列方式。

The arrangement of substrate and organophosphorus-inhibitor leaving groups in acetylcholinesterase active site.

作者信息

Järv J, Aaviksaar A, Godovikov N, Lobanov D

出版信息

Biochem J. 1977 Dec 1;167(3):823-5. doi: 10.1042/bj1670823.

Abstract

The leaving groups of serine esterase substrates and organophosphorus inhibitors bind to different loci at the enzyme active site. Kinetic proof of this general conclusion is presented in the case of acetylcholinesterase reactions. The proposed model for acetylcholinesterase active site provides a new stereochemical mechanism for the phosphorylated enzyme reactivation.

摘要

丝氨酸酯酶底物和有机磷抑制剂的离去基团与酶活性位点的不同位点结合。乙酰胆碱酯酶反应的情况给出了这一普遍结论的动力学证据。所提出的乙酰胆碱酯酶活性位点模型为磷酸化酶的重新活化提供了一种新的立体化学机制。

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