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肾上腺髓质包被小泡中的钙调蛋白结合与蛋白质磷酸化

Calmodulin binding and protein phosphorylation in adrenal medulla coated vesicles.

作者信息

Geisow M J, Burgoyne R D

出版信息

FEBS Lett. 1984 Apr 24;169(2):127-32. doi: 10.1016/0014-5793(84)80303-8.

DOI:10.1016/0014-5793(84)80303-8
PMID:6143689
Abstract

Coated vesicles from bovine adrenal medulla contained clathrin and major detergent-insoluble polypeptides of 120-100, 51 and 49 kDa. Intact coated vesicles and vesicles lacking clathrin light chains were bound by immobilized calmodulin in the presence of Ca2+. Clathrin in the form of 700 A cages was not bound. The calmodulin binding components in intact coated vesicles are therefore contributed by the enclosed vesicle or by the 120-100, 50 or 49 kDa polypeptides. The 51 kDa component incorporated 32Pi from labelled ATP by an endogenous kinase activity; no other coat or vesicle membrane protein was phosphorylated in vitro, either by intrinsic or exogenous kinases.

摘要

来自牛肾上腺髓质的包被小泡含有网格蛋白以及120 - 100 kDa、51 kDa和49 kDa的主要去污剂不溶性多肽。完整的包被小泡和缺乏网格蛋白轻链的小泡在Ca2+存在下与固定化钙调蛋白结合。700 Å笼状形式的网格蛋白不结合。因此,完整包被小泡中的钙调蛋白结合成分是由被包被的小泡或120 - 100 kDa、50 kDa或49 kDa的多肽贡献的。51 kDa的成分通过内源性激酶活性从标记的ATP中掺入32Pi;在体外,无论是内源性还是外源性激酶,都没有其他包被或小泡膜蛋白被磷酸化。

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