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新型显色底物X-Y-对硝基苯胺存在下X-脯氨酰二肽基氨基肽酶的底物特异性研究。

Studies on substrate specificity of X-prolyl dipeptidyl-aminopeptidase during new chromogenic substrates, X-Y-p-nitroanilides.

作者信息

Kato T, Nagatsu T, Kimura T, Sakakibara S

出版信息

Experientia. 1978 Mar 15;34(3):319-20. doi: 10.1007/BF01923010.

Abstract

Substrate specificity of X-prolyl dipeptidyl-aminopeptidase (dipeptidyl aminopeptidase IV) was examined by using newly synthesized 8 chromogenic substrates, X-Y-p-nitroanilides. Homogeneous enzyme from human submaxillary gland hydrolyzed glycylproline p-nitroanilide almost specifically, except alanylalanine p-nitroanilide which had 11% activity.

摘要

通过使用新合成的8种显色底物X-Y-对硝基苯胺,研究了X-脯氨酰二肽基氨基肽酶(二肽基氨基肽酶IV)的底物特异性。人下颌下腺的纯酶几乎特异性地水解甘氨酰脯氨酸对硝基苯胺,但丙氨酰丙氨酸对硝基苯胺有11%的活性。

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