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大肠杆菌柠檬酸合酶的晶体学研究。

Crystallographic studies of Escherichia coli citrate synthase.

作者信息

Rubin B H, Stallings W C, Glusker J P, Bayer M E, Janin J, Srere P A

出版信息

J Biol Chem. 1983 Jan 25;258(2):1297-8.

PMID:6337135
Abstract

The citrate synthase from Escherichia coli B has been crystallized in a cubic space group with a unit cell spacing of 220 A. X-ray diffraction, electron microscopy, symmetry considerations, and low resolution projection Patterson syntheses are consistent with a model proposed in which 24 tetrameric molecules of Mr = 188,000 +/- 12,000 occupy the unit cell. The space group is apparently P23, although at low resolution the observed systematic absences in reflections are consistent with the space group P43n, a space group not allowed for asymmetric molecules. Estimates of VM suggest that in the true space group, P23, two tetrameric molecules occupy the asymmetric unit.

摘要

来自大肠杆菌B的柠檬酸合酶已在一个立方晶系空间群中结晶,其晶胞间距为220埃。X射线衍射、电子显微镜、对称性考量以及低分辨率投影帕特森合成结果均与所提出的模型一致,该模型认为Mr = 188,000 ± 12,000的24个四聚体分子占据晶胞。尽管在低分辨率下观察到的反射中的系统消光与空间群P43n一致,但该空间群不允许不对称分子存在,所以空间群显然是P23。VM估计表明,在真实的空间群P23中,两个四聚体分子占据不对称单元。

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The acyl-carrier protein of citrate lyase.柠檬酸裂解酶的酰基载体蛋白。
Eur J Biochem. 1973 Aug 17;37(2):305-15. doi: 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02989.x.

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