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胰岛素构象变化的传递

Transmission of conformational change in insulin.

作者信息

Chothia C, Lesk A M, Dodson G G, Hodgkin D C

出版信息

Nature. 1983 Apr 7;302(5908):500-5. doi: 10.1038/302500a0.

DOI:10.1038/302500a0
PMID:6339948
Abstract

Crystal structures of insulin contain molecules that are similar but not identical in conformation. Packed helices move relative to each other, these shifts being accommodated by motions of side-chain atoms arising from small changes in torsion angles. Such low-energy conformational adjustments can accommodate shifts of no more than approximately 1.5 A. This limits the extent to which conformational changes can be dissipated locally, causing their transmission over long distances.

摘要

胰岛素的晶体结构包含构象相似但不完全相同的分子。堆积的螺旋相互相对移动,这些移动由扭转角的微小变化引起的侧链原子运动来适应。这种低能量的构象调整所能适应的移动不超过约1.5埃。这限制了构象变化在局部消散的程度,导致它们在长距离上的传递。

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