• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

Tight divalent cation-binding sites of soluble adenosine triphosphatase (F1) from beef heart mitochondria and Escherichia coli.

作者信息

Senior A E, Richardson L V, Baker K, Wise J G

出版信息

J Biol Chem. 1980 Aug 10;255(15):7211-7.

PMID:6446563
Abstract
摘要

相似文献

1
Tight divalent cation-binding sites of soluble adenosine triphosphatase (F1) from beef heart mitochondria and Escherichia coli.来自牛心线粒体和大肠杆菌的可溶性三磷酸腺苷酶(F1)的紧密二价阳离子结合位点。
J Biol Chem. 1980 Aug 10;255(15):7211-7.
2
Divalent metals in beef heart mitochondrial adenosine triphosphatase. Demonstration of the metals in membrane-bound enzyme and studies of the interconversion of the "1-Mg" and "2-Mg" forms of the enzyme.牛心线粒体腺苷三磷酸酶中的二价金属。膜结合酶中金属的证明以及该酶“1 - 镁”和“2 - 镁”形式相互转化的研究。
J Biol Chem. 1981 May 25;256(10):4763-7.
3
"Hysteric" behavior and nucleotide binding sites of pig heart mitochondrial F1 adenosine 5'-triphosphatase.猪心脏线粒体F1腺苷5'-三磷酸酶的“癔症性”行为与核苷酸结合位点
Biochemistry. 1980 Dec 9;19(25):5671-8. doi: 10.1021/bi00566a002.
4
Characterization of dicyclohexylcarbodiimide binding site on coupling factor 1 of mitochondrial and bacterial membrane-bound ATPases.
FEBS Lett. 1980 Aug 11;117(1):344-8. doi: 10.1016/0014-5793(80)80977-x.
5
Pyridoxylation of essential lysine residues of mitochondrial adenosine triphosphatase.
Biochim Biophys Acta. 1982 Feb 17;679(2):269-78. doi: 10.1016/0005-2728(82)90297-3.
6
Structure and mechanism of FoF1-type ATP synthases and ATPases.
Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol. 1991;64:173-214. doi: 10.1002/9780470123102.ch4.
7
Tightly bound magnesium in mitochondrial adenosine triphosphatase from beef heart.
J Biol Chem. 1979 Nov 25;254(22):11319-22.
8
Adenine nucleotide binding sites on beef heart F1-ATPase. Evidence for three exchangeable sites that are distinct from three noncatalytic sites.牛心F1-ATP酶上的腺嘌呤核苷酸结合位点。存在三个可交换位点的证据,这些位点与三个非催化位点不同。
J Biol Chem. 1982 Mar 25;257(6):2874-81.
9
Role of magnesium on kinetic parameters of soluble F1-ATPase from pig heart mitochondria.镁对猪心脏线粒体可溶性F1-ATP酶动力学参数的作用
Biochimie. 1980;62(10):733-7. doi: 10.1016/s0300-9084(80)80034-4.
10
Binding of ADP to beef-heart mitochondrial ATPase (F1).ADP与牛心线粒体ATP酶(F1)的结合。
Biochim Biophys Acta. 1980 Feb 8;589(2):231-40. doi: 10.1016/0005-2728(80)90040-7.

引用本文的文献

1
Metabolic implications of non-electrogenic ATP/ADP exchange in cancer cells: A mechanistic basis for the Warburg effect.非电化学反应型 ATP/ADP 交换在癌细胞中的代谢意义:沃伯格效应的机制基础。
Biochim Biophys Acta Bioenerg. 2021 Jul 1;1862(7):148410. doi: 10.1016/j.bbabio.2021.148410. Epub 2021 Mar 13.
2
Anaerobic killing of oral streptococci by reduced, transition metal cations.还原态过渡金属阳离子对口腔链球菌的厌氧杀伤作用。
Appl Environ Microbiol. 1998 Jan;64(1):27-33. doi: 10.1128/AEM.64.1.27-33.1998.
3
Recent developments on structural and functional aspects of the F1 sector of H+-linked ATPases.
H⁺ 连接的ATP酶F1 部分结构和功能方面的最新进展。
Mol Cell Biochem. 1984;60(1):33-71. doi: 10.1007/BF00226299.
4
Structure and function of proton-translocating adenosine triphosphatase (F0F1): biochemical and molecular biological approaches.质子转运三磷酸腺苷酶(F0F1)的结构与功能:生化及分子生物学方法
Microbiol Rev. 1983 Sep;47(3):285-312. doi: 10.1128/mr.47.3.285-312.1983.
5
The proton-ATPase of bacteria and mitochondria.细菌和线粒体的质子 - ATP酶。
J Membr Biol. 1983;73(2):105-24. doi: 10.1007/BF01870434.
6
Characterization of cuckoo-pint (Arum maculatum) mitochondrial adenosine triphosphatases.斑叶疆南星(Arum maculatum)线粒体三磷酸腺苷酶的特性分析
Biochem J. 1986 Feb 1;233(3):839-44. doi: 10.1042/bj2330839.
7
A radiotracer probe to study metal interaction with human lactate dehydrogenase isoenzymes.一种用于研究金属与人类乳酸脱氢酶同工酶相互作用的放射性示踪探针。
J Protein Chem. 1989 Dec;8(6):757-66. doi: 10.1007/BF01024900.