Suppr超能文献

人L型磷酸果糖激酶的部分蛋白酶解

Partial proteolysis of human L-type phosphofructokinase.

作者信息

Lagrange J L, Meienhofer M C, Kahn A

出版信息

Enzyme. 1981;26(6):315-20. doi: 10.1159/000459200.

Abstract

L (liver) type phosphofructokinase subunits purified from human leukocytes are slightly lighter than L subunits from liver and red blood cells. A mild treatment of red blood cell L4 enzyme with subtilisin converts its subunits into forms of similar molecular weight to leukocyte enzyme. From a kinetical point of view, subtilisin-treated L4 phosphofructokinase and leukocyte enzymes are characterized by a decrease of the allosteric properties as compared to non-treated red cell L4 phosphofructokinase.

摘要

从人白细胞中纯化得到的L(肝脏)型磷酸果糖激酶亚基比来自肝脏和红细胞的L亚基略轻。用枯草杆菌蛋白酶对红细胞L4酶进行温和处理,可将其亚基转化为与白细胞酶分子量相似的形式。从动力学角度来看,与未处理的红细胞L4磷酸果糖激酶相比,经枯草杆菌蛋白酶处理的L4磷酸果糖激酶和白细胞酶的变构特性有所降低。

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