Suppr超能文献

来自地纹芋螺毒液的一种突触前肽毒素的纯化及序列分析

Purification and sequence of a presynaptic peptide toxin from Conus geographus venom.

作者信息

Olivera B M, McIntosh J M, Cruz L J, Luque F A, Gray W R

出版信息

Biochemistry. 1984 Oct 23;23(22):5087-90. doi: 10.1021/bi00317a001.

Abstract

A novel toxin, omega-conotoxin (omega-CgTX), from the venom of the fish-eating marine mollusc Conus geographus has been purified and biochemically characterized. Recently, this omega-conotoxin has been shown to inhibit the voltage-activated entry of Ca2+, thus providing a potentially powerful probe for exploring the vertebrate presynaptic terminal [Kerr, L. M., & Yoshikami, D. (1984) Nature (London) 308, 282-284]. The toxin is a basic 27 amino acid peptide amide with three disulfide bridges. An unusual feature is a remarkable preponderance of hydroxylated amino acids. The sequence of omega-CgTx GVIA is Cys-Lys-Ser- Hyp-Gly5-Ser-Ser-Cys-Ser-Hyp10-Thr-Ser-Tyr-Asn-Cys15-C ys-Arg-Ser- Cys-Asn20-Hyp-Tyr-Thr-Lys-Arg25-Cys-Tyr-NH2.

摘要

一种来自食鱼海洋软体动物地纹芋螺毒液的新型毒素——ω-芋螺毒素(ω-CgTX)已被纯化并进行了生化特性分析。最近,这种ω-芋螺毒素已被证明能抑制电压激活的Ca2+内流,从而为探索脊椎动物突触前末梢提供了一种潜在的有力探针[克尔,L.M.,&吉kami,D.(1984年)《自然》(伦敦)308,282 - 284]。该毒素是一种含有三个二硫键的碱性27氨基酸肽酰胺。一个不寻常的特征是羟基化氨基酸明显占优势。ω-CgTx GVIA的序列为:半胱氨酸-赖氨酸-丝氨酸-羟脯氨酸-甘氨酸5-丝氨酸-丝氨酸-半胱氨酸-丝氨酸-羟脯氨酸10-苏氨酸-丝氨酸-酪氨酸-天冬酰胺-半胱氨酸15-半胱氨酸-精氨酸-丝氨酸-半胱氨酸-天冬酰胺20-羟脯氨酸-酪氨酸-苏氨酸-赖氨酸-精氨酸25-半胱氨酸-酪氨酸-氨基。

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