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[醛氧化酶活性的光度测定方法]

[Method for the photometric determination of aldehyde oxidase activity].

作者信息

Kurth J, Kubiciel A

出版信息

Biomed Biochim Acta. 1984;43(11):1223-6.

PMID:6532455
Abstract

A method has been developed for the determination of aldehyde oxidase. Dimethylaminocinnamaldehyde was taken as substrate. It is oxidized to the corresponding acid and changes ist absorption at 398 nm. Except dissolved oxygen no additional electron acceptor is needed. This alternative assay was found to be about twice as sensitive compared to the method with acetaldehyde and dichlorophenol indophenol. Aldehyde oxidase activity was estimated in the raw extract of livers of pig, sheep and rat. Xanthine oxidase does not interfere.

摘要

已开发出一种测定醛氧化酶的方法。以二甲基氨基肉桂醛为底物。它被氧化为相应的酸,并改变其在398nm处的吸光度。除溶解氧外,无需额外的电子受体。发现这种替代测定法的灵敏度约为以乙醛和二氯酚靛酚为底物的方法的两倍。在猪、羊和大鼠肝脏的粗提物中估计了醛氧化酶的活性。黄嘌呤氧化酶不产生干扰。

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引用本文的文献

1
Aldehyde oxidase functions as a superoxide generating NADH oxidase: an important redox regulated pathway of cellular oxygen radical formation.醛氧化酶作为一种超氧化物生成 NADH 氧化酶发挥作用:这是细胞氧自由基形成的一个重要氧化还原调节途径。
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