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LexA蛋白与非操纵基因DNA的协同及耐盐结合

Cooperative and salt-resistant binding of lexA protein to non-operator DNA.

作者信息

Schnarr M, Daune M

出版信息

FEBS Lett. 1984 Jun 11;171(2):207-10. doi: 10.1016/0014-5793(84)80489-5.

DOI:10.1016/0014-5793(84)80489-5
PMID:6723984
Abstract

The interaction of the lexA repressor of E. coli with poly[d(A-T)] has been studied by circular dichroism. The binding induces an about 2-fold increase of the circular dichroism intensity at 263 nm, pointing out a conformational change of the nucleic acid. The observed spectral changes are very similar to those observed for the binding of the lac repressor to poly[d(A-T)] and natural DNA. At elevated ionic strength the binding isotherms do show a pronounced sigmoidal shape indicating a cooperative mode of binding.

摘要

通过圆二色性研究了大肠杆菌LexA阻遏物与聚[d(A-T)]的相互作用。这种结合导致263nm处圆二色性强度增加约2倍,表明核酸发生了构象变化。观察到的光谱变化与乳糖阻遏物与聚[d(A-T)]和天然DNA结合时观察到的变化非常相似。在较高离子强度下,结合等温线确实呈现出明显的S形,表明存在协同结合模式。

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引用本文的文献

1
In vitro binding of LexA repressor to DNA: evidence for the involvement of the amino-terminal domain.LexA阻遏蛋白与DNA的体外结合:氨基末端结构域参与的证据。
EMBO J. 1986 Apr;5(4):793-8. doi: 10.1002/j.1460-2075.1986.tb04283.x.
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