• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

钴(II)作为核磁共振探针用于研究伴清蛋白的配位位点。

Cobalt(II) as an NMR probe for the investigation of the coordination sites of conalbumin.

作者信息

Bertini I, Luchinat C, Messori L, Scozzafava A

出版信息

Eur J Biochem. 1984 Jun 1;141(2):375-8. doi: 10.1111/j.1432-1033.1984.tb08201.x.

DOI:10.1111/j.1432-1033.1984.tb08201.x
PMID:6734602
Abstract

The bis and mono cobalt(II) derivatives of conalbumin in the presence of bicarbonate have been prepared. The 1H NMR spectra have been recorded at 60 MHz. Well-shaped isotropically shifted signals in the range -100 to +100ppm have been observed for both the mono and bis cobalt(II) derivatives; besides the intensity, all the isotropically shifted signals for the two derivatives are superimposable, indicating that the two sites are so similar as to be indistinguishable within the resolution of the technique. With the aid of T1 measurements, the signals have been assigned to the protons of two histidine and two tyrosinate ligands. The spectra are consistent with six-coordinated, high-spin cobalt(II) chromophores with two trans tyrosinate moieties at each site.

摘要

已制备了在碳酸氢盐存在下伴清蛋白的双钴(II)衍生物和单钴(II)衍生物。在60MHz下记录了1H NMR谱。单钴(II)衍生物和双钴(II)衍生物在-100至+100ppm范围内均观察到形状良好的各向同性位移信号;除强度外,两种衍生物的所有各向同性位移信号均可叠加,表明这两个位点非常相似,以至于在该技术的分辨率范围内无法区分。借助T1测量,已将信号归属为两个组氨酸和两个酪氨酸盐配体的质子。这些光谱与每个位点具有两个反式酪氨酸盐部分的六配位、高自旋钴(II)发色团一致。

相似文献

1
Cobalt(II) as an NMR probe for the investigation of the coordination sites of conalbumin.钴(II)作为核磁共振探针用于研究伴清蛋白的配位位点。
Eur J Biochem. 1984 Jun 1;141(2):375-8. doi: 10.1111/j.1432-1033.1984.tb08201.x.
2
The metal-binding properties of ovotransferrin. An investigation of cobalt(II) derivatives.卵转铁蛋白的金属结合特性。钴(II)衍生物的研究。
J Biol Chem. 1986 Jan 25;261(3):1139-46.
3
Electron spin echo studies of the copper complexes of conalbumin.
J Biol Chem. 1982 Sep 10;257(17):10314-6.
4
Proton-metal distance determination in cobalt(II) stellacyanin by 1H nuclear magnetic resonance relaxation measurements including Curie-spin effects: a proposed structure of the metal-binding region.通过包括居里自旋效应的1H核磁共振弛豫测量确定钴(II)星蓝蛋白中的质子-金属距离:金属结合区域的一种 proposed 结构。(注:这里“proposed”直译为“提出的”,结合语境意译为“推测的”或许更合适,但按要求不能添加说明,所以保留原文形式)
Biochemistry. 1989 Sep 5;28(18):7224-33. doi: 10.1021/bi00444a014.
5
Magnetic resonance studies of Mn(II)-, Mn(III)-, and Fe(III)-conalbumin complexes.
Bioinorg Chem. 1976;6(3):233-45. doi: 10.1016/s0006-3061(00)80230-6.
6
A spectroscopic investigation of cobalt(II) substituted alkaline phosphatase.钴(II)取代碱性磷酸酶的光谱研究。
J Inorg Biochem. 1987 Jun;30(2):77-85. doi: 10.1016/0162-0134(87)80045-4.
7
Isotropically shifted NMR resonances for the proximal histidyl imidazole NH protons in cobalt hemoglobin and iron-cobalt hybrid hemoglobins. Binding of the proximal histidine toward porphyrin metal ion in the intermediate state of cooperative ligand binding.钴血红蛋白和铁 - 钴杂合血红蛋白中近端组氨酸咪唑NH质子的各向同性位移核磁共振共振。在协同配体结合的中间状态下近端组氨酸与卟啉金属离子的结合。
Biochemistry. 1983 Jun 7;22(12):2904-7. doi: 10.1021/bi00281a019.
8
Circular dichroism and 1H NMR studies of Co2+- and Ni2+-substituted concanavalin A and the lentil and pea lectins.钴离子和镍离子取代的伴刀豆球蛋白A以及小扁豆和豌豆凝集素的圆二色性和核磁共振氢谱研究
J Biol Chem. 1987 Dec 15;262(35):16985-94.
9
Fe(III) and Cu(II) conalbumin visible circular dichroism spectra.铁(III)和铜(II)伴清蛋白可见圆二色光谱。
Bioinorg Chem. 1975 Jan;4(2):135-42. doi: 10.1016/s0006-3061(00)81022-4.
10
Investigation by 360-MHz 1H-nuclear-magnetic-resonance spectroscopy and methylation analysis of the single glycan chain of chicken ovotransferrin.利用360兆赫1H-核磁共振光谱法对鸡卵转铁蛋白单聚糖链进行的研究及甲基化分析。
Eur J Biochem. 1979 Oct 15;100(2):569-74. doi: 10.1111/j.1432-1033.1979.tb04203.x.