Suppr超能文献

大肠杆菌中的β-丙氨酸合成

Beta-alanine synthesis in Escherichia coli.

作者信息

Cronan J E

出版信息

J Bacteriol. 1980 Mar;141(3):1291-7. doi: 10.1128/jb.141.3.1291-1297.1980.

Abstract

The enzyme, aspartate 1-decarboxylase (L-aspartate 1-carboxy-lyase; EC 4.1.1.15), that catalyzes the reaction aspartate leads to beta-alanine + CO2 was found in extracts of Escherichia coli. panD mutants of E. coli are defective in beta-alanine biosynthesis and lack aspartate 1-decarboxylase. Therefore, the enzyme functions in the biosynthesis of the beta-alanine moiety of pantothenate. The genetic lesion in these mutants is closely linked to the other pantothenate (pan) loci of E. coli K-12.

摘要

在大肠杆菌提取物中发现了一种酶,即天冬氨酸1-脱羧酶(L-天冬氨酸1-羧基裂解酶;EC 4.1.1.15),它催化天冬氨酸生成β-丙氨酸 + CO₂ 的反应。大肠杆菌的panD突变体在β-丙氨酸生物合成方面存在缺陷,并且缺乏天冬氨酸1-脱羧酶。因此,该酶在泛酸的β-丙氨酸部分的生物合成中发挥作用。这些突变体中的基因损伤与大肠杆菌K-12的其他泛酸(pan)基因座紧密连锁。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/bd03/293826/93af5abb7f23/jbacter00564-0289-a.jpg

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验