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凝血酶对肌钙蛋白C中特定化学键的裂解作用。

Cleavage of a specific bond in troponin C by thrombin.

作者信息

Leavis P C, Rosenfeld S, Lu R C

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1978 Aug 21;535(2):281-6. doi: 10.1016/0005-2795(78)90094-6.

DOI:10.1016/0005-2795(78)90094-6
PMID:678552
Abstract

Limited proteolysis of rabbit skeletal troponin C with bovine thrombin yielded two fragments, TH1 (Mr = 11000) containing Ca2+ binding regions I--III and TH2 (Mr = 6000) containing region IV. Determination of the partial sequences of the fragments established the site of cleavage at Arg120-Ala121. Secondary cleavage by thrombin at other arginyl or lysyl residues in troponin C was ruled out by the sequence data and by the amino acid compositions of the two fragments.

摘要

用牛凝血酶对兔骨骼肌肌钙蛋白C进行有限的蛋白水解产生了两个片段,即含有Ca2+结合区域I - III的TH1(Mr = 11000)和含有区域IV的TH2(Mr = 6000)。片段部分序列的测定确定了切割位点为精氨酸120 - 丙氨酸121。序列数据和两个片段的氨基酸组成排除了凝血酶在肌钙蛋白C中其他精氨酰或赖氨酰残基处的二次切割。

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