Suppr超能文献

晶状体蛋白的结构。

The structure of the lens proteins.

作者信息

Slingsby C

出版信息

Trans Ophthalmol Soc U K (1962). 1982;102 Pt 3:337-41.

PMID:6964277
Abstract

Although lens structural proteins are extremely diverse, there appear to be common structural motifs or folding units from which the beta-gamma-crystallins can be constructed. X-ray diffraction techniques have solved the atomic three-dimensional structure of monomeric bovine gamma-II. The related protein, beta Bp, the principal subunit of bovine beta-crystallin has been predicted, using computer graphics techniques, to have a similar tertiary structure. These molecular models show the spatial orientation of some of the reactive side-chains which have been implicated in oxidative disruption of lens structure.

摘要

尽管晶状体结构蛋白极其多样,但似乎存在一些共同的结构基序或折叠单元,β-γ-晶状体蛋白可由此构建而成。X射线衍射技术已解析出单体牛γ-II的原子三维结构。利用计算机图形技术预测,相关蛋白βBp(牛β-晶状体蛋白的主要亚基)具有相似的三级结构。这些分子模型展示了一些反应性侧链的空间取向,这些侧链与晶状体结构的氧化破坏有关。

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验