• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

利福平对大肠杆菌中刀豆氨酸蛋白水解的抑制作用。

Inhibition of canavanyl-protein proteolysis in Escherichia coli by rifampin.

作者信息

George G N, Worthington V C, Hipkiss A R

出版信息

J Bacteriol. 1980 Mar;141(3):1421-3. doi: 10.1128/jb.141.3.1421-1423.1980.

DOI:10.1128/jb.141.3.1421-1423.1980
PMID:6988415
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC293840/
Abstract

Rifampin inhibited the intracellular proteolysis of canavanine-induced, rapidly sedimenting protein complexes in Escherichia coli.

摘要

利福平抑制了大肠杆菌中刀豆氨酸诱导的快速沉降蛋白复合物的细胞内蛋白水解作用。

相似文献

1
Inhibition of canavanyl-protein proteolysis in Escherichia coli by rifampin.利福平对大肠杆菌中刀豆氨酸蛋白水解的抑制作用。
J Bacteriol. 1980 Mar;141(3):1421-3. doi: 10.1128/jb.141.3.1421-1423.1980.
2
Effect of inhibition of protein synthesis on the degradation of canavanyl-proteins in Escherichia coli [proceedings].蛋白质合成抑制对大肠杆菌中刀豆氨酸蛋白降解的影响[会议论文集]
Biochem Soc Trans. 1978;6(3):620-3. doi: 10.1042/bst0060620.
3
Degradation of high-molecular-weight complexes of canavanyl-proteins in Escherichia coli: inhibition by chloramphenicol [proceedings].
Biochem Soc Trans. 1979 Aug;7(4):727-9. doi: 10.1042/bst0070727.
4
Comparison of canavanyl-envelope proteins to normal envelope proteins.刀豆氨酸化包膜蛋白与正常包膜蛋白的比较。
J Bacteriol. 1976 Jul;127(1):674-6. doi: 10.1128/jb.127.1.674-676.1976.
5
Canavanine death in Escherichia coli.大肠杆菌中的刀豆氨酸致死现象。
J Mol Biol. 1965 Dec;14(2):474-89. doi: 10.1016/s0022-2836(65)80197-8.
6
Regulation of breakdown of canavanyl proteins in Escherichia coli by growth conditions in lon+ and lon- cells.在lon+和lon-细胞中,生长条件对大肠杆菌中刀豆氨酸蛋白降解的调控。
FEMS Microbiol Lett. 1990 Mar 1;56(1-2):19-25. doi: 10.1111/j.1574-6968.1990.tb04115.x.
7
Mechanism of canavanine death in Escherichia coli. II. Membranes-bound canavanyl-protein and nuclear disruption.
J Mol Biol. 1968 May 14;33(3):861-72. doi: 10.1016/0022-2836(68)90324-0.
8
Regulation of intracellular proteolysis in Escherichia coli.大肠杆菌细胞内蛋白质水解的调控
J Bacteriol. 1973 Jul;115(1):107-16. doi: 10.1128/jb.115.1.107-116.1973.
9
Degradation of abnormal proteins in Escherichia coli: relative susceptibility of canavanyl proteins and puromycin peptides to proteolysis in vitro.大肠杆菌中异常蛋白质的降解:刀豆氨酸蛋白和嘌呤霉素肽在体外对蛋白水解的相对敏感性。
Eur J Biochem. 1974 Jun 15;45(2):535-40. doi: 10.1111/j.1432-1033.1974.tb03578.x.
10
Specific biosynthesis of an envelope protein of Escherichia coli.大肠杆菌包膜蛋白的特异性生物合成。
Nature. 1973 Apr 6;242(5397):405-7. doi: 10.1038/242405a0.

本文引用的文献

1
Protein turnover in amino acid-starved strains of Escherichia coli K-12 differing in their ribonucleic acid control.在核糖核酸调控方面存在差异的大肠杆菌K-12氨基酸饥饿菌株中的蛋白质周转。
J Biol Chem. 1969 Nov 25;244(22):6304-6.
2
Regulation of intracellular protein breakdown in stringent and relaxed strains of E. coli,大肠杆菌严谨型和松弛型菌株中细胞内蛋白质降解的调控
Cell. 1974 May;2(1):31-5. doi: 10.1016/0092-8674(74)90005-1.
3
Degradation of abnormal proteins in Escherichia coli: relative susceptibility of canavanyl proteins and puromycin peptides to proteolysis in vitro.大肠杆菌中异常蛋白质的降解:刀豆氨酸蛋白和嘌呤霉素肽在体外对蛋白水解的相对敏感性。
Eur J Biochem. 1974 Jun 15;45(2):535-40. doi: 10.1111/j.1432-1033.1974.tb03578.x.
4
Fate of abnormal proteins in E. coli accumulation in intracellular granules before catabolism.大肠杆菌中异常蛋白质在分解代谢前在细胞内颗粒中的积累情况。
Nat New Biol. 1972 Nov 29;240(100):147-50. doi: 10.1038/newbio240147a0.
5
Degradation of abnormal proteins in Escherichia coli. Formation of protein inclusions in cells exposed to amino acid analogs.大肠杆菌中异常蛋白质的降解。暴露于氨基酸类似物的细胞中蛋白质内含物的形成。
J Biol Chem. 1975 Feb 10;250(3):1112-22.
6
Hyperdegradation of proteins in Escherichia coli rho mutants.大肠杆菌rho突变体中蛋白质的超降解
Proc Natl Acad Sci U S A. 1979 Apr;76(4):1623-7. doi: 10.1073/pnas.76.4.1623.