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人共脂肪酶与人脂肪酶及脂肪酶底物结合的测定。

Measurement of the binding of human colipase to human lipase and lipase substrates.

作者信息

Sternby B, Erlanson-Albertsson C

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1982 Apr 15;711(1):193-5. doi: 10.1016/0005-2760(82)90025-x.

DOI:10.1016/0005-2760(82)90025-x
PMID:7066370
Abstract

Equilibrium partition in an aqueous two-phase system was the method used for quantitative determinations of the binding between human colipase and human lipase and three triacylglycerol substrates: Intralipid tributyrin and triolein. The measurements were performed in a dextran/polyethyleneglycol system at pH 7.0 in the presence of 2 mM sodium taurodeoxycholate and 150 mM NaCL. The binding of colipase to lipase had a dissociation constant Kd = 4.8 . 10(-8) M. The dissociation constants for the binding of colipase to Intralipid, tributyrin and triolein were found to be 2.10(-7) M, 4.8 . 10(-8) M and 6.2 . 10(-8) M, respectively.

摘要

水相双相系统中的平衡分配法用于定量测定人辅脂酶与人脂肪酶以及三种三酰甘油底物(英脱利匹特、三丁酸甘油酯和三油精)之间的结合。测量在葡聚糖/聚乙二醇系统中于pH 7.0、存在2 mM牛磺脱氧胆酸钠和150 mM氯化钠的条件下进行。辅脂酶与脂肪酶的结合解离常数Kd = 4.8×10⁻⁸ M。发现辅脂酶与英脱利匹特、三丁酸甘油酯和三油精结合的解离常数分别为2×10⁻⁷ M、4.8×10⁻⁸ M和6.2×10⁻⁸ M。

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