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肌球蛋白亚片段-1重链胰蛋白酶片段的氨基酸组成特性

Properties of amino acid composition of the tryptic fragments of the heavy chain of myosin subfragment-1.

作者信息

Hozumi T

出版信息

J Biochem. 1981 Sep;90(3):785-8. doi: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a133534.

DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a133534
PMID:7309700
Abstract

Limited tryptic digestion of the heavy chain of chymotryptic myosin subfragment-1 gives three major fragments with approximate molecular weights of 50 K, 27 K, and 20 K daltons. We previously reported (Hozumi, T. & Muhlrad, A. (1981) Biochemistry 20, 2945-2950) that these fragments can be separated by gel filtration in 1% sodium dodecyl sulfate. By using this method, the tryptophan content and amino acid composition of fragments were measured. The 27 K and 50 K fragments were found to be rich in tryptophan, in contrast to the 20 K fragment.

摘要

对胰凝乳蛋白酶肌球蛋白亚片段-1重链进行有限的胰蛋白酶消化可产生三个主要片段,其近似分子量分别为50K、27K和20K道尔顿。我们之前报道过(细见,T. 及米尔拉德,A.(1981年)《生物化学》20,2945 - 2950),这些片段可在1%十二烷基硫酸钠中通过凝胶过滤分离。通过使用此方法,对片段的色氨酸含量和氨基酸组成进行了测定。与20K片段相比,发现27K和50K片段富含色氨酸。

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引用本文的文献

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Regenerated Fiber's Ideal Target: Comparable to Natural Fiber.再生纤维的理想目标:媲美天然纤维。
Materials (Basel). 2024 Apr 16;17(8):1834. doi: 10.3390/ma17081834.