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伏尔加血红蛋白,β27(B9)位丙氨酸被天冬氨酸取代:一种不稳定血红蛋白的功能与临床关联

Hemoglobin Volga, beta 27 (B9) Ala replaced by Asp: functional and clinical correlations of an unstable hemoglobin.

作者信息

Ockelford P A, Liang A Y, Wells R M, Vissers M, Brennan S O, Williamson D, Carrell R W

出版信息

Hemoglobin. 1980;4(3-4):295-306. doi: 10.3109/03630268008996212.

DOI:10.3109/03630268008996212
PMID:7419425
Abstract

Hb Volga (beta 27 Ala replaced by Asp) on the basis of physical tests is only a mildly unstable hemoglobin yet it is associated with a gross reticulocytosis. This is partly explicable by an increased oxygen affinity with a compensating erythrocytosis but there is also brisk hemolysis. It is not certain that this hemolysis is due to precipitation of the hemoglobin as in vitro inclusion body formation is not remarkable and there is no evidence of preferential proteolysis of the abnormal subunits, at least in the reticulocytes. There is increased autoxidation and it may be the consequence of this that is the prime cause of hemolysis.

摘要

基于物理测试,伏尔加血红蛋白(β27位丙氨酸被天冬氨酸取代)只是一种轻度不稳定的血红蛋白,但它与显著的网织红细胞增多有关。部分原因可以用氧亲和力增加并伴有代偿性红细胞增多来解释,但也存在明显的溶血现象。目前尚不确定这种溶血是否是由于血红蛋白沉淀所致,因为体外包涵体形成并不显著,而且至少在网织红细胞中没有证据表明异常亚基存在优先蛋白水解。自氧化增加,溶血的主要原因可能就是由此导致的。

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