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Influence of stilbene disulfonates on the accessibility of the substrate-binding site for anions in the band 3 protein (AEB1).

作者信息

Araníbar N, Ostermeier C, Legrum B, Rüterjans H, Passow H

机构信息

Max-Planck-Institut für Biophysik, J. W. Goethe-Universität, Frankfurt/M., FRG.

出版信息

Ren Physiol Biochem. 1994 May-Aug;17(3-4):187-9. doi: 10.1159/000173815.

DOI:10.1159/000173815
PMID:7518955
Abstract
摘要

相似文献

1
Influence of stilbene disulfonates on the accessibility of the substrate-binding site for anions in the band 3 protein (AEB1).二苯乙烯二磺酸盐对带3蛋白（AEB1）中阴离子底物结合位点可及性的影响。
Ren Physiol Biochem. 1994 May-Aug;17(3-4):187-9. doi: 10.1159/000173815.
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引用本文的文献

1
Effects of external pH on binding of external sulfate, 4.4-dinitro-stilbene-2,2'-disulfonate (DNDS), and chloride to the band 3 anion exchange protein.外部pH值对外部硫酸盐、4,4'-二硝基芪-2,2'-二磺酸盐（DNDS）和氯离子与带3阴离子交换蛋白结合的影响。
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