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纯化的视网膜一氧化氮合酶增强视杆细胞外段蛋白的 ADP 核糖基化作用。

Purified retinal nitric oxide synthase enhances ADP-ribosylation of rod outer segment proteins.

作者信息

Zoche M, Koch K W

机构信息

Institut für Biologische Informationsverarbeitung, Forschungszentrum Jülich, Germany.

出版信息

FEBS Lett. 1995 Jan 3;357(2):178-82. doi: 10.1016/0014-5793(94)01355-5.

DOI:10.1016/0014-5793(94)01355-5
PMID:7528689
Abstract

Nitric oxide synthase is present in different cell layers of vertebrate retina and seems to have neuromodulatory functions in the outer retina. The enzyme, when purified from a bovine retina extract, has an apparent molecular mass of 160 kDa and resembles the neuronal constitutive NOS type I with respect to Ca(2+)-calmodulin sensitivity, Km value and inhibition by analogues of L-arginine. Retinal NOS is present in a preparation of rod outer segments attached to parts of the inner segments, but not in pure outer segments. We describe the enhancement of specific ADP-ribosylation of outer segment proteins by purified retinal NOS.

摘要

一氧化氮合酶存在于脊椎动物视网膜的不同细胞层中,似乎在外层视网膜中具有神经调节功能。从牛视网膜提取物中纯化得到的该酶,表观分子量为160 kDa,在钙调蛋白敏感性、米氏常数以及对L-精氨酸类似物的抑制作用方面,类似于神经元组成型一氧化氮合酶I型。视网膜一氧化氮合酶存在于附着在内段部分的视杆细胞外段制剂中,但不存在于纯外段中。我们描述了纯化的视网膜一氧化氮合酶对外段蛋白特异性ADP-核糖基化的增强作用。

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