Suppr超能文献

酪氨酸激酶2(Tyk-2)的同源二聚化及分子间酪氨酸磷酸化

Homodimerization and intermolecular tyrosine phosphorylation of the Tyk-2 tyrosine kinase.

作者信息

Domanski P, Yan H, Witte M M, Krolewski J, Colamonici O R

机构信息

Department of Pathology, University of Tennessee, Memphis 88163, USA.

出版信息

FEBS Lett. 1995 Nov 6;374(3):317-22. doi: 10.1016/0014-5793(95)01094-u.

Abstract

The Jak kinases and Stat transcription factors play a major role in signaling of various cytokines including IFN alpha. In this report we show a ligand-independent interaction between Tyk-2 and Jak-1 kinases. We also demonstrate that the Tyk-2 kinase forms a homodimer that has the ability to undergo intermolecular tyrosine phosphorylation. The formation of the Tyk-2 homodimer is independent of both tyrosine phosphorylation and the presence of the tyrosine kinase domain.

摘要

Jak激酶和Stat转录因子在包括干扰素α在内的多种细胞因子信号传导中起主要作用。在本报告中,我们展示了Tyk-2激酶与Jak-1激酶之间存在不依赖配体的相互作用。我们还证明,Tyk-2激酶形成了一个同型二聚体,该二聚体具有进行分子间酪氨酸磷酸化的能力。Tyk-2同型二聚体的形成既不依赖于酪氨酸磷酸化,也不依赖于酪氨酸激酶结构域的存在。

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