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眼晶状体蛋白:结构、超结构、稳定性、遗传学

Eye-lens proteins: structure, superstructure, stability, genetics.

作者信息

Jaenicke R

机构信息

Institut für Biophysik und Physikalische, Biochemie der Universität, Regensburg.

出版信息

Naturwissenschaften. 1994 Oct;81(10):423-9. doi: 10.1007/BF01136641.

DOI:10.1007/BF01136641
PMID:7800046
Abstract

The eye lens in vertebrates and invertebrates is an avascular tissue which allows one to focus objects on the retina. The lens grows throughout life, maintaining transparency without significant turnover of its densely packed proteins. Apart from cytoskeletal and taxon-specific components, these proteins belong mainly to the alpha- and beta gamma-crystallin families. The detailed structural analysis of beta gamma-crystallins can explain the anomalous stability by the specific supersecondary structure ("Greek key" topology) of the domains and by strong domain and subunit interactions. The spatial correlation of the molecules at the given high concentrations in the fiber cells gives rise to "short-range order" with minimum light scattering, thus providing optimum transparency of the eye lens.

摘要

脊椎动物和无脊椎动物的眼球晶状体是一种无血管组织,能使人将物体聚焦在视网膜上。晶状体终生生长,维持透明状态,其紧密堆积的蛋白质没有显著更新。除了细胞骨架和特定分类群的成分外,这些蛋白质主要属于α-晶状体蛋白和βγ-晶状体蛋白家族。对βγ-晶状体蛋白的详细结构分析可以通过结构域的特定超二级结构(“希腊钥匙”拓扑结构)以及强烈的结构域和亚基相互作用来解释其异常稳定性。纤维细胞中给定高浓度分子的空间相关性产生了具有最小光散射的“短程有序”,从而使眼球晶状体具有最佳透明度。

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