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Reversible inactivation of lactose synthase by the modification of His 32 in human alpha-lactalbumin.

作者信息

Schindler M, Sharon N

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1976 Mar 8;69(1):167-73. doi: 10.1016/s0006-291x(76)80287-2.

DOI:10.1016/s0006-291x(76)80287-2
PMID:816357
Abstract
摘要

相似文献

1
Reversible inactivation of lactose synthase by the modification of His 32 in human alpha-lactalbumin.通过修饰人α-乳白蛋白中的组氨酸32实现乳糖合酶的可逆失活。
Biochem Biophys Res Commun. 1976 Mar 8;69(1):167-73. doi: 10.1016/s0006-291x(76)80287-2.
2
Involvement of histidine-32 in the biological activity of alpha-lactalbumin.组氨酸-32在α-乳白蛋白生物活性中的作用。
Biochemistry. 1979 May 1;18(9):1771-6. doi: 10.1021/bi00576a021.
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Modification of tyrosine residues in human alpha-lactalbumin: effect upon the lactose-synthase specifier activity.人α-乳白蛋白中酪氨酸残基的修饰:对乳糖合酶特异性活性的影响。
Arch Int Physiol Biochim. 1974 Dec;82(5):1003-5.
4
The interaction of N-acetylglucosamine and an affinity-label analogue with alpha-lactalbumin and lactose synthetase.
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Nitration of tyrosyl residues in human alpha-lactalbumin. Effect on lactose synthase specifier activity.人α-乳白蛋白中酪氨酸残基的硝化作用。对乳糖合酶特异性活性的影响。
Eur J Biochem. 1975 Dec 15;60(2):533-9. doi: 10.1111/j.1432-1033.1975.tb21032.x.
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Lactose synthase. An investigation of the interaction site of alpha-lactalbumin for galactosyltransferase by differential kinetic labeling.乳糖合酶。通过差异动力学标记研究α-乳白蛋白与半乳糖基转移酶的相互作用位点。
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引用本文的文献

1
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Biochem J. 1986 Dec 1;240(2):509-17. doi: 10.1042/bj2400509.
2
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J Mol Evol. 1977 Dec 29;10(3):261-4. doi: 10.1007/BF01764601.