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通过大肠杆菌的Kdp系统在外翻膜囊泡中由ATP驱动的钾转运。

ATP-driven potassium transport in right-side-out membrane vesicles via the Kdp system of Escherichia coli.

作者信息

Kollmann R, Altendorf K

机构信息

Universität Osnabrück, Fachbereich Biologie/Chemie, Arbeitsgruppe Mikrobiologie, Osnabrück, Germany.

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1993 Jun 10;1143(1):62-6. doi: 10.1016/0005-2728(93)90216-3.

Abstract

The ATP-generating system described by Hugenholtz, J., Hong, J.-S. and Kaback, H.R. ((1981) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 3446-3449) has been used to synthesize ATP up to 1.8 mM in right-side-out membrane vesicles from Escherichia coli. This ATP level was sufficient to drive uptake of potassium ions via the Kdp-ATPase. In the kdp wild type strain about 110 nmoles K+/mg membrane protein were accumulated. This process was still partially sensitive to the well-known inhibitors of P-type ATPases, orthovanadate and bafilomycin B1.

摘要

休根霍茨、J.、洪、J.-S. 和卡巴克、H.R.((1981年)《美国国家科学院院刊》78卷,3446 - 3449页)所描述的ATP生成系统已被用于在大肠杆菌的外翻膜囊泡中合成高达1.8 mM的ATP。这个ATP水平足以驱动通过Kdp - ATP酶摄取钾离子。在kdp野生型菌株中,每毫克膜蛋白积累了约110纳摩尔的K⁺。这个过程仍然对P型ATP酶的著名抑制剂原钒酸盐和巴弗洛霉素B1部分敏感。

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