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关于柠檬酸对铜蓝蛋白铁氧化酶活性抑制作用的机制

On the mechanism of citrate inhibition of ceruloplasmin ferroxidase activity.

作者信息

Løvstad R A

机构信息

Department of Medical Biochemistry, Institute of Basic Medical Sciences, University of Oslo, Norway.

出版信息

Biometals. 1996 Jul;9(3):273-5. doi: 10.1007/BF00817927.

DOI:10.1007/BF00817927
PMID:8696078
Abstract

Ceruloplasmin is a plasma protein, which oxidizes ferrous ions in a catalytic manner. It is considered to function as a ferroxidase in vivo. Citrate was found to inhibit the reaction. The ceruloplasmin catalyzed oxidation of p-phenylenediamines, however, was not affected by citrate. The inhibitory effect is proposed to be due to formation of Fe(2+)-citrate, which does not react with ceruloplasmin. The stability constant for the Fe(2+)-citrate complex estimated from the present inhibition study is in good agreement with previously published data.

摘要

铜蓝蛋白是一种血浆蛋白,它以催化方式氧化亚铁离子。它被认为在体内起铁氧化酶的作用。发现柠檬酸盐可抑制该反应。然而,铜蓝蛋白催化的对苯二胺氧化不受柠檬酸盐的影响。据推测,抑制作用是由于形成了不与铜蓝蛋白反应的Fe(2+)-柠檬酸盐。根据目前的抑制研究估计的Fe(2+)-柠檬酸盐络合物的稳定常数与先前发表的数据高度一致。

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