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通过单个氨基酸取代,将大肠杆菌中的一种次要硝基还原酶NfsB转化为一种生化特性与费氏弧菌中的主要黄素还原酶FRase I相似的黄素还原酶。

Conversion of NfsB, a minor Escherichia coli nitroreductase, to a flavin reductase similar in biochemical properties to FRase I, the major flavin reductase in Vibrio fischeri, by a single amino acid substitution.

作者信息

Zenno S, Koike H, Tanokura M, Saigo K

机构信息

Department of Biophysics and Biochemistry, Graduate School of Science, University of Tokyo, Japan.

出版信息

J Bacteriol. 1996 Aug;178(15):4731-3. doi: 10.1128/jb.178.15.4731-4733.1996.

Abstract

NfsB is an oxygen-insensitive nitroreductase of Escherichia coli with significant amino acid sequence homology to the major flavin reductase (FRase I) of Vibrio fischeri. Here, we show that NfsB is convertible to an FRase I-like flavin reductase three times as active as the authentic FRase I by a single amino acid substitution in the least-conserved region.

摘要

NfsB是大肠杆菌的一种对氧不敏感的硝基还原酶,与费氏弧菌的主要黄素还原酶(FRase I)具有显著的氨基酸序列同源性。在此,我们表明,通过在保守性最低的区域进行单个氨基酸替换,NfsB可转化为一种活性是天然FRase I三倍的类FRase I黄素还原酶。

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