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血红蛋白J卡拉布里亚的结构与功能研究:β64(E8)位的甘氨酸突变为天冬氨酸。

Structural and functional studies of hemoglobin J Cala-bria: beta64 (E8) Gly leads to Asp.

作者信息

Blouquit Y, Thillet J, Beuzard Y, Vernant J P, Dreyfus B

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1977 Jun 24;492(2):426-32. doi: 10.1016/0005-2795(77)90094-0.

DOI:10.1016/0005-2795(77)90094-0
PMID:884140
Abstract

A hemoglobin of high electrophoretic mobility was detected in a French male suffering from an acute leukemia; this hemoglobin was also present in his family. The variant was unstable and possessed an abnormal beta chain, in which a glycyl residue in position 64 (E8) was replaced by an aspartyl residue. This variant constitutes a new case of Hb J Calabria. Since the substituted E8 residue is in close spatial contact with that at B6, it was of interest to compare the properties of Hb J Calabria with those of other hemoglobins bearing substitutions at the same site.

摘要

在一名患有急性白血病的法国男性中检测到一种具有高电泳迁移率的血红蛋白;他的家人也存在这种血红蛋白。该变体不稳定,具有异常的β链,其中第64位(E8)的甘氨酰残基被天冬氨酰残基取代。此变体构成了Hb J卡拉布里亚的一个新病例。由于被取代的E8残基在空间上与B6处的残基紧密接触,因此比较Hb J卡拉布里亚与在同一位置有取代的其他血红蛋白的特性很有意义。

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