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红素氧还蛋白中的铁硫环境。

The iron-sulfur environment in rubredoxin.

作者信息

Bunker B, Stern E A

出版信息

Biophys J. 1977 Sep;19(3):253-64. doi: 10.1016/S0006-3495(77)85585-9.

DOI:10.1016/S0006-3495(77)85585-9
PMID:890038
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1473326/
Abstract

The atomic environment around the iron site in the nonheme iron sulfur protein rubredoxin was studied by the extended X-ray absorption fine structure (EXAFS) technique. Within experimental error, the Fe-S bonds in oxidized Clostridium pasteurianum rubredoxin are the same as in the analogue anion [Fe(S2-o-xyl)2]-synthesized by Holm. The average Fe-S bond length is 2.267 +/- 0.003A and the root mean square deviation about this average due to structural disorder is 0.032 + 0.013 - 0.032.

摘要

利用扩展X射线吸收精细结构（EXAFS）技术研究了非血红素铁硫蛋白红氧还蛋白中铁位点周围的原子环境。在实验误差范围内，氧化型巴氏芽孢梭菌红氧还蛋白中的Fe-S键与霍尔姆合成的类似阴离子[Fe(S2-o-二甲苯)2]-中的相同。平均Fe-S键长为2.267±0.003埃，由于结构无序导致的围绕该平均值的均方根偏差为0.032 + 0.013 - 0.032。

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