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凝溶胶蛋白在肌动蛋白亚结构域I上钙敏感结合位点的定位:对切断过程的影响

Localization of a calcium sensitive binding site for gelsolin on actin subdomain I: implication for severing process.

作者信息

Feinberg J, Lebart M, Benyamin Y, Roustan C

机构信息

Centre de Recherches de Biochimie Macromoléculaire (CNRS), Laboratoirede Recherche sur la Motilité Cellulaire (Ecole Pratique des Hautes Etudes), Université de Montpellier 1, France.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1997 Apr 7;233(1):61-5. doi: 10.1006/bbrc.1997.6402.

Abstract

The binding of the N-terminal domain (S1) of gelsolin to monomeric actin has been extensively documented. In contrast, the location of the C-terminal calcium dependent domains (S4-6) interacting with the actin filament during the severing process remains uncertain. In this study, we have identified a new interface that supports calcium dependent gelsolin binding to actin. This site is located in a critical position towards actin-actin contact in the filament and in the vicinity of the phalloidin site. Using specific antibody and synthetic peptides derived from actin sequence within 105-132 residues, this interface was finally ascribed to the segment 112-120 on the actin subdomain-1.

摘要

凝溶胶蛋白的N端结构域(S1)与单体肌动蛋白的结合已有大量文献记载。相比之下,在切断过程中与肌动蛋白丝相互作用的C端钙依赖结构域(S4-6)的位置仍不确定。在本研究中,我们确定了一个新的界面,该界面支持钙依赖的凝溶胶蛋白与肌动蛋白结合。该位点位于肌动蛋白丝中肌动蛋白-肌动蛋白接触的关键位置,且靠近鬼笔环肽位点。利用特异性抗体和源自肌动蛋白序列105-132位残基的合成肽,该界面最终被确定为肌动蛋白亚结构域1上的112-120片段。

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