Suppr超能文献

大豆种皮过氧化物酶的N-糖基化位点

The N-glycosylation sites of soybean seed coat peroxidase.

作者信息

Gray J S, Montgomery R

机构信息

Department of Biochemistry, College of Medicine, University of Iowa, Iowa City 52242, USA.

出版信息

Glycobiology. 1997 Jul;7(5):679-85. doi: 10.1093/glycob/7.5.679.

Abstract

Tryptic digestion of apo-soybean peroxidase (apo-SBP), with and without acetamidation, chromatographic separation of the tryptic fragments and MALDI-TOF analysis of the major components, both before and after digestion with glycopeptidase A, demonstrated the presence of six carbohydrate groups on five peptides. Five of the glycopeptides can be mapped with confidence to the peptides containing Asn16, Asn90, Asn104, Asn169, and Asn174. The sixth N-glycosylation site is not known and does not appear to be Asn145. It may be present on the N-terminus of SBP, which has not been sequenced.

摘要

对脱辅基大豆过氧化物酶(apo-SBP)进行胰蛋白酶消化(无论是否进行乙酰化),对胰蛋白酶片段进行色谱分离,并对主要成分进行基质辅助激光解吸电离飞行时间(MALDI-TOF)分析,在使用肽-N-糖苷酶A消化之前和之后,均表明五个肽段上存在六个碳水化合物基团。其中五个糖肽可以明确映射到含有天冬酰胺16、天冬酰胺90、天冬酰胺104、天冬酰胺169和天冬酰胺174的肽段上。第六个N-糖基化位点未知,似乎不是天冬酰胺145。它可能存在于尚未测序的SBP的N端。

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