Suppr超能文献

细胞周期抑制剂p21CIP被细胞周期蛋白A-CDK2复合物磷酸化。

The cell cycle inhibitor p21CIP is phosphorylated by cyclin A-CDK2 complexes.

作者信息

Jaumot M, Estañol J M, Casanovas O, Graña X, Agell N, Bachs O

机构信息

Department of Cell Biology, Faculty of Medicine, University of Barcelona, Spain.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1997 Dec 18;241(2):434-8. doi: 10.1006/bbrc.1997.7787.

Abstract

We report here experimental evidence indicating that the p21CIP, the universal inhibitor of cyclin-dependent protein kinases, general inhibitor CDKs is a substrate oof cyclin A-cdk2. The evidence comes from phosphorylation experiments in which the endogenous p21CIP present in using the original cyclin A-cdk2 complexes immunoprecipitated from HeLa cells extracts can be phosphorylated by the cdk2 of the same complexes. In vitro experiments showing that reconstituted GSTcyclin A-GSTcdk2 complexes from phosphorylate recombinant GSTp21CIP confirms that p21CIP is a cyclin A-cdk2 substrate.

摘要

我们在此报告实验证据,表明细胞周期蛋白依赖性蛋白激酶的通用抑制剂p21CIP是细胞周期蛋白A-cdk2的底物。该证据来自磷酸化实验,其中从HeLa细胞提取物中免疫沉淀的原始细胞周期蛋白A-cdk2复合物中存在的内源性p21CIP可被相同复合物的cdk2磷酸化。体外实验表明,重组的GST细胞周期蛋白A-GSTcdk2复合物可磷酸化重组GSTp21CIP,这证实了p21CIP是细胞周期蛋白A-cdk2的底物。

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验