Suppr超能文献

丙氨酸氨肽酶多种形式的性质。

Nature of the multiple forms of alanine aminopeptidase.

作者信息

Böhme I, Hütter H J, Gerlach W, Haschen R J

出版信息

Enzyme. 1976;21(5):464-70. doi: 10.1159/000458895.

Abstract

Alanine aminopeptidase (particle-bound aminopeptidase, EC 3.4.11.2) isolated in a highly purified state from human liver, kidney, and pancreas were investigated with regard to their different electrophoretic mobilities. While the molecular weights are identical, different isoelectric points were found. The results of carbohydrate analysis point to N-acetylneuraminic acid as the main factor that causes the differences in electrophoretic behaviour of the alanine aminopeptidases investigated.

摘要

对从人肝脏、肾脏和胰腺中高度纯化分离得到的丙氨酸氨基肽酶(颗粒结合氨基肽酶,EC 3.4.11.2)的不同电泳迁移率进行了研究。虽然分子量相同,但发现了不同的等电点。碳水化合物分析结果表明,N-乙酰神经氨酸是导致所研究的丙氨酸氨基肽酶电泳行为差异的主要因素。

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验