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蚕蛾绒毛膜蛋白片段肽类似物的激光拉曼光谱和傅里叶变换红外光谱研究。

Laser-Raman and FT-IR spectroscopic studies of peptide-analogues of silkmoth chorion protein segments.

作者信息

Benaki D C, Aggeli A, Chryssikos G D, Yiannopoulos Y D, Kamitsos E I, Brumley E, Case S T, Boden N, Hamodrakas S J

机构信息

Department of Biology, University of Athens, Greece.

出版信息

Int J Biol Macromol. 1998 Jul;23(1):49-59. doi: 10.1016/s0141-8130(98)00032-4.

DOI:10.1016/s0141-8130(98)00032-4
PMID:9644596
Abstract

Silkmoth chorion, the proteinaceous major component of the eggshell, with extraordinary mechanical and physiological properties, consists of a complex set of proteins, which have a tripartite structure: a central, evolutionarily conserved, domain and two more variable 'arms'. Peptide-analogues of silkmoth chorion protein central domain segments have been synthesized. Laser-Raman and infrared spectroscopic studies suggest the preponderance of antiparallel beta-pleated sheet structure for these peptides, both in solution and in the solid state.

摘要

蚕蛾卵壳蛋白是卵壳的主要蛋白质成分,具有非凡的机械和生理特性,由一组复杂的蛋白质组成,这些蛋白质具有三重结构:一个中心的、进化上保守的结构域和两个更具变异性的“臂”。已经合成了蚕蛾卵壳蛋白中心结构域片段的肽类似物。激光拉曼光谱和红外光谱研究表明,这些肽在溶液和固态中均以反平行β折叠片层结构为主。

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