Suppr超能文献

来自人类白内障晶状体的可溶性α-晶体蛋白的变异

Variations in the soluble alpha-crystallin proteins from human cataractous lenses.

作者信息

Alao J F

出版信息

Afr J Med Med Sci. 1978 Mar;7(1):49-56.

PMID:97955
Abstract

Human cataractous lenses from subjects aged 20-91 years were extracted in tris/glycine buffer and fractionated on Sephadex G-75 column. Four fractions, F1, F2, F3 and F4 identified as alpha-, beta1-, beta2- and gamma-crystallin were obtained. Gel electrophoresis of alpha-crystallin in polyacrylamide containing 6M urea revealed changes in polypeptide composition, colouration; variation in band pattern and mean mobility. The relative mobilities of the protein bands were used to calculate coefficient of similarity within the same age group and among different age groups.

摘要

从20至91岁的受试者中提取人白内障晶状体,置于三羟甲基氨基甲烷/甘氨酸缓冲液中,并在葡聚糖凝胶G - 75柱上进行分级分离。获得了被鉴定为α-、β1-、β2-和γ-晶状体蛋白的四个级分,即F1、F2、F3和F4。在含有6M尿素的聚丙烯酰胺中对α-晶状体蛋白进行凝胶电泳,结果显示多肽组成、染色发生了变化;条带模式和平均迁移率也有差异。利用蛋白条带的相对迁移率计算同一年龄组内以及不同年龄组之间的相似系数。

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