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半胱氨酸25的亚硝基化使木瓜蛋白酶失活。

Cys25-nitrosylation inactivates papain.

作者信息

Venturini G, Fioravanti E, Colasanti M, Persichini T, Ascenzi P

机构信息

Department of Biology, University of Rome Tre, Italy.

出版信息

Biochem Mol Biol Int. 1998 Oct;46(2):425-8. doi: 10.1080/15216549800203942.

DOI:10.1080/15216549800203942
PMID:9801811
Abstract

Nitric oxide (NO) may modulate the catalytic activity of cysteine proteases. In the present study, the inhibitory effect of NO, released by the NO-donors (+/-)-(E)-4-ethyl-2-[(E)-hydroxyimino]-5-nitro-3-hexenamide and nitroprusside, on papain action is reported. Papain inactivation via NO-mediated nitrosylation of the Cys25 catalytic residue represents a molecular model for cysteine protease inhibition.

摘要

一氧化氮(NO)可能会调节半胱氨酸蛋白酶的催化活性。在本研究中,报告了由NO供体(±)-(E)-4-乙基-2-[(E)-羟基亚氨基]-5-硝基-3-己烯酰胺和硝普钠释放的NO对木瓜蛋白酶作用的抑制效果。通过Cys25催化残基的NO介导的亚硝基化使木瓜蛋白酶失活,这代表了一种半胱氨酸蛋白酶抑制的分子模型。

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引用本文的文献

1
Regulation of the Proteolytic Activity of Cysteine Cathepsins by Oxidants.氧化剂对半胱氨酸组织蛋白酶蛋白水解活性的调节。
Int J Mol Sci. 2020 Mar 12;21(6):1944. doi: 10.3390/ijms21061944.