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如何分析由肌动蛋白结合蛋白交联的肌动蛋白丝束的电子显微照片。

How to analyze electron micrographs of rafts of actin filaments crosslinked by actin-binding proteins.

作者信息

Sukow C, DeRosier D

机构信息

Graduate Program in Biophysics, Brandeis University, Waltham, MA, MS029, USA.

出版信息

J Mol Biol. 1998 Dec 11;284(4):1039-50. doi: 10.1006/jmbi.1998.2211.

DOI:10.1006/jmbi.1998.2211
PMID:9837725
Abstract

Actin bundles are common cytoskeletal structures but ones which are usually polymorphic, varying from bundle to bundle. Two-dimensional arrays of actin filaments crosslinked by actin-bundling proteins are more tractable structures to analyze than are the three-dimensional bundles found in cells. The first step in analyzing these two-dimensional "rafts" is to determine the spatial relationships between neighboring filaments. It is difficult to discern such relationships by inspection of the electron micrographs of rafts, but easy by examination of the Fourier transforms. We provide theory and examples of the analysis of transforms of rafts, and show that different bundling proteins give rise to different kinds of rafts.

摘要

肌动蛋白束是常见的细胞骨架结构,但通常具有多态性,束与束之间存在差异。由肌动蛋白束蛋白交联形成的肌动蛋白丝二维阵列比细胞中发现的三维束更容易分析。分析这些二维“筏”的第一步是确定相邻丝之间的空间关系。通过检查筏的电子显微照片很难辨别这种关系,但通过检查傅里叶变换则很容易。我们提供了筏变换分析的理论和示例,并表明不同的束蛋白会产生不同类型的筏。

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