• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

一种对嗜碱芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶进行化学修饰的组合方法。

A combinatorial approach to chemical modification of subtilisin Bacillus lentus.

作者信息

Plettner E, Khumtaveeporn K, Shang X, Jones J B

机构信息

Department of Chemistry, University of Toronto, Ontario, Canada.

出版信息

Bioorg Med Chem Lett. 1998 Sep 8;8(17):2291-6. doi: 10.1016/s0960-894x(98)00415-6.

DOI:10.1016/s0960-894x(98)00415-6
PMID:9873530
Abstract

The reaction between methanethiosulfonate reagents and cysteine mutants of subtilisin is quantitative and can be used to prepare chemically modified mutant enzymes (CMMs) with novel properties. The virtually unrestricted structural variations possible for CMMs presents a preparative and screening challenge. To address this, a rapid combinatorial method for preparing and screening the activities of CMMs has been developed.

摘要

甲硫基磺酸盐试剂与枯草杆菌蛋白酶的半胱氨酸突变体之间的反应是定量的,可用于制备具有新特性的化学修饰突变酶(CMMs)。CMMs可能存在的几乎不受限制的结构变化带来了制备和筛选方面的挑战。为解决这一问题,已开发出一种用于制备和筛选CMMs活性的快速组合方法。

相似文献

1
A combinatorial approach to chemical modification of subtilisin Bacillus lentus.一种对嗜碱芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶进行化学修饰的组合方法。
Bioorg Med Chem Lett. 1998 Sep 8;8(17):2291-6. doi: 10.1016/s0960-894x(98)00415-6.
2
Site-directed mutagenesis combined with chemical modification as a strategy for altering the specificity of the S1 and S1' pockets of subtilisin Bacillus lentus.
Biochemistry. 1998 Apr 28;37(17):5968-73. doi: 10.1021/bi9727951.
3
A highly active and oxidation-resistant subtilisin-like enzyme produced by a combination of site-directed mutagenesis and chemical modification.一种通过定点诱变和化学修饰相结合产生的高活性且抗氧化的枯草杆菌蛋白酶样酶。
Eur J Biochem. 1990 Dec 27;194(3):897-901. doi: 10.1111/j.1432-1033.1990.tb19484.x.
4
Probing the altered specificity and catalytic properties of mutant subtilisin chemically modified at position S156C and S166C in the S1 pocket.
Bioorg Med Chem. 1999 Jul;7(7):1381-7. doi: 10.1016/s0968-0896(99)00068-1.
5
Covalent modification of subtilisin Bacillus lentus cysteine mutants with enantiomerically pure chiral auxiliaries causes remarkable changes in activity.用对映体纯的手性助剂对嗜碱芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶半胱氨酸突变体进行共价修饰会导致活性发生显著变化。
Bioorg Med Chem. 2000 Aug;8(8):1957-68. doi: 10.1016/s0968-0896(00)00121-8.
6
Controlled site-selective protein glycosylation for precise glycan structure-catalytic activity relationships.用于精确糖链结构-催化活性关系的可控位点选择性蛋白质糖基化
Bioorg Med Chem. 2000 Jul;8(7):1527-35. doi: 10.1016/s0968-0896(00)00083-3.
7
Structural changes leading to increased enzymatic activity in an engineered variant of Bacillus lentus subtilisin.在迟缓芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶的一个工程变体中导致酶活性增加的结构变化。
Adv Exp Med Biol. 1996;379:277-83. doi: 10.1007/978-1-4613-0319-0_29.
8
Toward tailoring the specificity of the S1 pocket of subtilisin B. lentus: chemical modification of mutant enzymes as a strategy for removing specificity limitations.
Biochemistry. 1999 Oct 5;38(40):13391-7. doi: 10.1021/bi990861o.
9
The controlled introduction of multiple negative charge at single amino acid sites in subtilisin Bacillus lentus.
Bioorg Med Chem. 1999 Nov;7(11):2293-301. doi: 10.1016/s0968-0896(99)00167-4.
10
Studies of binding sites in the subtilisin from Bacillus lentus by means of site directed mutagenesis and kinetic investigations.通过定点诱变和动力学研究对迟缓芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶中的结合位点进行的研究。
Adv Exp Med Biol. 1996;379:105-12. doi: 10.1007/978-1-4613-0319-0_11.