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从质体RNA亚基和蓝细菌蛋白质亚基对核糖核酸酶P活性进行功能重建。

Functional reconstitution of RNase P activity from a plastid RNA subunit and a cyanobacterial protein subunit.

作者信息

Pascual A, Vioque A

机构信息

Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosintesis, Centro de Investigaciones Cientificas Isla de la Cartuja, Universidad de Sevilla-CSIC, Spain.

出版信息

FEBS Lett. 1999 Jan 8;442(1):7-10. doi: 10.1016/s0014-5793(98)01621-4.

Abstract

The plastid (cyanelle) from the Glaucocystophyceae alga Cyanophora paradoxa contains an RNase P RNA subunit (P RNA) similar to the cyanobacterial P RNA. We have synthesized this RNA by in vitro transcription and analyzed its activity in the absence or presence of the RNase P protein subunit (P protein) from Escherichia coli and the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803. In contrast to the bacterial P RNA, the cyanelle P RNA is not active in the absence of protein in any of the conditions tested. A functional enzyme could be reconstituted with the Synechocystis protein but not with the E. coli protein. This is the first demonstration of RNase P activity reconstitution from organellar and bacterial subunits.

摘要

来自蓝隐藻门藻类蓝氏原绿藻的质体(蓝藻细胞器)含有一种与蓝细菌核糖核酸酶P RNA亚基(P RNA)相似的核糖核酸酶P RNA亚基。我们通过体外转录合成了这种RNA,并分析了其在不存在或存在来自大肠杆菌和集胞藻属PCC 6803蓝细菌的核糖核酸酶P蛋白质亚基(P蛋白质)的情况下的活性。与细菌P RNA不同,在任何测试条件下,蓝藻细胞器P RNA在没有蛋白质的情况下都没有活性。可以用集胞藻属蛋白质重建功能性酶,但不能用大肠杆菌蛋白质重建。这是首次证明从细胞器和细菌亚基重建核糖核酸酶P活性。

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