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质粒pBR322编码的四环素抗性蛋白中半胱氨酸的功能重要性及局部环境

Functional importance and local environments of the cysteines in the tetracycline resistance protein encoded by plasmid pBR322.

作者信息

Jewell J E, Orwick J, Liu J, Miller K W

机构信息

Department of Molecular Biology, University of Wyoming, Laramie, Wyoming 82071, USA.

出版信息

J Bacteriol. 1999 Mar;181(5):1689-93. doi: 10.1128/JB.181.5.1689-1693.1999.

Abstract

The properties of the cysteines in the pBR322-encoded tetracycline resistance protein have been examined. Cysteines are important but not essential for tetracycline transport activity. None of the cysteines reacted with biotin maleimide, suggesting that they are shielded from the aqueous phase or reside in a negatively charged local environment.

摘要

已对pBR322编码的四环素抗性蛋白中半胱氨酸的特性进行了研究。半胱氨酸对于四环素转运活性很重要,但并非必不可少。没有一个半胱氨酸与生物素马来酰亚胺反应,这表明它们被屏蔽于水相之外或存在于带负电荷的局部环境中。

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本文引用的文献

7
Asp-285 of the metal-tetracycline/H+ antiporter of Escherichia coli is essential for substrate binding.
FEBS Lett. 1996 Jun 10;388(1):50-2. doi: 10.1016/0014-5793(96)00514-5.

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